Posted in: Chemie, Medizin 6. Februar 2014 20:00 Weiter lesen →

Ein viel zu guter Köder

EM-Aufnahme zeigt M.-genitalium-Zellen als kleine Zellen mit rüsselförmigen Ausläufern Mit einem verblüffenden Trick kann eines der kleinsten Bakterien aufwarten, haben amerikanische Forscher entdeckt. Der Krankheitserreger aus der Gruppe der Mykoplasmen trägt auf seiner Oberfläche ein Eiweiß, das jegliche Antikörper bindet – völlig unabhängig von deren Typ und eigentlichem Ziel. Welchen Nutzen der molekulare Köder hat, ist rätselhaft.

Nicht nur Mycoplasma genitalium ist klein, auch sein lediglich 525 Gene umfassendes Erbgut. Bild: The Scripps Research Institute

Für die Forschung und die Produktion von Arzneimitteln könnte sich das „Protein M“ getaufte Eiweiß jedenfalls als wahrer Segen erweisen, sind die Forscher um Rajesh Grover und Xueyong Zhu vom Scripps Research Institute im kalifornischen La Jolla überzeugt. „Gerade für die Aufreinigung therapeutischer Antikörper im großen Stil könnte Protein M sehr wichtig werden“, schreibt die Gruppe im Magazin „Science“.

Grover, Zhu und Kollegen stießen auf das Protein, als sie das Blut von 20 Patienten mit einem Multiplen Myelom untersuchten. Bei diesem Knochenmarkskrebs kommt es zur ungehemmten Vermehrung von Antikörper-produzierenden Immunzellen. Die Forscher gingen der Frage nach, inwieweit chronische Infektionen die Entstehung dieser Krebsart begünstigen können. Dazu testeten sie, ob und welche Antikörper im Blutserum der Patienten gegen Mykoplasmen gerichtet sind.

Grafik zeigt Kalottenmodell von Protein M, an ein Bändermodell eines Antikörperfragments geschmiegt Protein M (Kalottenmodell) bindet an die Außenseite der variablen Antikörper-Ketten und blockiert dabei die gesamte Erkennungsregion. Bild: The Scripps Research Institute

Zu ihrer Verblüffung beobachteten die Forscher stets eine sehr deutliche Reaktion. Bei jedem einzelnen Test banden sich Antikörper an ein bestimmtes Protein von Mycoplasma genitalium, einem verbreiteten Erreger von Harnwegsinfekten. Der Grund ist jedoch nicht etwa, dass jeder Mensch gezielt Antikörper gegen das bakterielle Membranprotein bildet, zeigten nähere Untersuchungen. Vielmehr kann Protein M jegliche Antikörper binden, auch solche von Nagern, Kaninchen und Wiederkäuern. Seine ungewöhnliche Struktur erlaubt es ihm, Kontakt mit einigen stets gleichen Bausteinen in der ansonsten sehr variablen Erkennungsregion der Antikörper herzustellen.

Auf diese Weise kann Protein M beispielsweise Antikörper gegen HIV oder Influenzaviren binden, obwohl deren Erkennungsregionen an völlig unterschiedliche Zielproteine angepasst sind, fanden die Wissenschaftler. „Gleichzeitig verhindert es die spezifische Wechselwirkung des Antikörpers mit seinem eigentlichen Zielmolekül“, so Grover weiter.

Welchem Zweck dieser perfekte Köder diene, sei allerdings unklar, räumen der Forscher und seine Kollegen ein. Schließlich sollte ein wahllos mit Antikörpern gespicktes Bakterium eine leichte Beute für Fresszellen darstellen, die genau nach dieser Markierung suchen. Offenbar würden solche Nachteile unter dem Strich aber mehr als aufgewogen, betont Richard Lerner, Arbeitsgruppenleiter am Scripps Research Institute. Vielleicht sei es für Mycoplasma genitalium ja nützlich, wenn das Immunsystem seines Wirts ohne klares Ziel auf Hochtouren laufe.

Forschung: Rajesh K. Grover, Xueyong Zhu und Richard A. Lerner, Department of Cell and Molecular Biology, Department of Chemistry und Department of Integrative Structural and Computational Biology, The Scripps Research Institute, La Jolla; und andere

Veröffentlichung Science, Vol. 343, 7. Februar 2014, pp 656–61, DOI 10.1126/science.1246135

WWW:
Lerner Lab, Scripps Research Institute
Mycoplasma genitalium
Multiples Myelom

Lesen Sie dazu im Scienceticker:
Bazillen spornen Abwehrzellen an

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