Posted in: Biologie, Chemie 3. Februar 2014 16:49 Weiter lesen →

Frühe molekulare Finesse

Grafik zeigt Modell der beiden Proteine im Komplex Der Urahn aller heutigen Lebewesen arbeitete bereits mit ausgeklügelten biochemischen Werkzeugen. Entsprechende Hinweise liefert eine molekulare Zeitreise, die Regensburger Forscher unternommen haben. Schon vor 3,5 Milliarden Jahren dürfte das von ihnen studierte Enzym dieselben Tricks beherrscht haben wie seine heutigen Nachfahren.

Die Aktivierung von HisH durch HisF klappte offenbar schon beim „Last Universal Common Ancestor“ (LUCA). Grafik: Prof. Dr. Rainer Merkl/Uni Regensburg

„Unsere Resultate lassen vermuten, dass das Proteininventar des letzten universellen Vorfahren bereits hochentwickelte Enzymkomplexe umfasste“, folgern Bernd Reisinger, Josef Sperl und ihre Kollegen von der Universität Würzburg. Ihre Versuche stellen die Wissenschaftler im „Journal of the American Chemical Society“ vor.

Die Regensburger Forscher studierten einen Enzymkomplex, der aus zwei Proteinen besteht. Das eine Protein, kurz HisH genannt, spaltet Ammoniak von einer Aminosäure ab. Das andere Protein, HisF, überträgt diesen Ammoniak auf ein anderes Molekül, das dadurch zum Ausgangspunkt für weitere Stoffwechselwege wird. Mithilfe eines molekularen Stammbaums, berechnet aus 87 modernen Versionen von HisF, konnten die Forscher auf die wahrscheinliche Urform des Proteins schließen. Diese ließen sie nun von Kolibakterien herstellen und studierten sie genauer.

Knapper Stammbaum zeigt Verzweigung von Archäen und Bakterien Grafik: Prof. Dr. Rainer Merkl/Uni Regensburg

Das rekonstruierte HisF-Protein ist seinen heutigen Vettern nicht nur im Aufbau sehr ähnlich, berichten Reisinger, Sperl und Kollegen. In heutigen Organismen arbeiten HisF und HisH bemerkenswert eng zusammen: Der Ammoniak aus der ersten Reaktion wird gar nicht erst freigesetzt, sondern durch eine Art Kanal direkt von HisH zu HisF geschleust. Zudem wird HisH erst dann richtig aktiv, wenn HisF sein Zielmolekül gebunden hat. Im Zusammenspiel mit modernen HisH-Proteinen beherrscht auch das alte HisF diese beiden Tricks, fanden die Forscher.

Offenbar sei die Evolution hochspezialisierter Enzymkomplexe und katalytischer Konzepte bereits vor 3,5 Milliarden Jahren weit fortgeschritten gewesen, folgern die Regensburger Forscher. Falls diese Annahme zutreffe, habe sie Konsequenzen für das Verständnis der biologischen Evolution, so die Gruppe: Neue biochemische Grundbausteine wären demnach weniger bedeutsam gewesen für die Entwicklung höherer Organismen als immer komplexere Wechselwirkungen zwischen verschiedenen Proteinen.

Forschung: Bernd Reisinger, Josef Sperl, Rainer Merkl und Reinhard Sterner, Institut für Biophysik und Physikalische Biochemie, Universität Regensburg; und andere

Veröffentlichung Journal of the American Chemical Society, Vol. 136, pp 122–9, DOI 10.1021/ja4115677

WWW:
Biophysik und Physikalische Biochemie, Uni Regensburg
HisH/HisF

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