Gut geschmiert im Erbgut

Dienstag, 9. Juni 2009, 16:15 • Rubrik Chemie, Genetik, Physik.

Die Information im Erbgut wäre nutzlos, könnte sie nicht von Proteinen gelesen und umgesetzt werden. Ein verblüffender Mechanismus sorgt für einen reibungslosen Ablauf dieser Vorgänge, haben französische Forscher entdeckt. Dank eines elektrischen “Schmierfilms” können Proteine mühelos die langen DNA-Stränge entlanggleiten.

Ein Proteinkomplex (lila) hat sich an eine DNA-Doppelhelix (blau und grün) angelagert. Grafik: Fvasconcellos via Wikimedia.org (Public Domain)

Dieses Gleiten ist nicht unkontrolliert, zeigen die Berechnungen von Vincent Dahire und seinen Kollegen an der Université Pierre et Marie Curie in Paris. Sobald ein Protein auf seine Erkennungssequenz in der DNA trifft, kommt es jäh zum Halt. Auf diese Weise “lassen sich die hohen Anforderungen sowohl an die Proteinmobilität als auch an die Sequenzspezifität erfüllen”, folgern die Forscher im Fachblatt “Physical Review Letters”.

Eine breite Palette von Proteinen ist für Arbeiten am Erbgut zuständig – etwa für das Aktivieren und Ablesen von Genen, das Aufrollen der DNA-Stränge zu kompakten Knäueln oder das Kopieren der DNA vor der Zellteilung. Solche DNA-bindenden Proteine sind elektrisch positiv geladen, während die DNA negativ geladen ist. Diese unterschiedliche Ladung erklärt das leichte Zusammenfinden von Protein und DNA, nicht jedoch die hohe Beweglichkeit von Proteinen entlang von DNA-Strängen, wie sie in mehreren Studien beobachtet worden ist.

Dahire und Kollegen studierten mit Modellrechnungen und Computersimulationen, was bei der Annäherung von Protein und DNA geschieht. Erwartungsgemäß wurde die elektrostatische Anziehung zwischen beiden Partnern stärker, je näher sie einander kamen. Zur Verblüffung der Forscher schlug die Anziehung jedoch in eine Abstoßung um, sobald ein Abstand von einigen Zehntel Nanometern (Millionstel Millimeter) unterschritten war.

Der Grund dafür ist, dass die DNA eine fünf- bis sechsmal höhere Ladungsdichte aufweist als ein DNA-bindendes Protein. Aufgrund des “Überschusses” an negativer Ladung drängeln sich positiv geladene Salzionen in den Spalt zwischen Protein und DNA. Diese Ionen ziehen wiederum Wassermoleküle an, die Druck auf ihre Umgebung ausüben. Je enger der Spalt wird, desto höher konzentriert sind die Ionen und desto höher wird auch der osmotische Druck, bis er schließlich die elektrische Anziehung aufwiegt.

Die Verhältnisse ändern sich, sobald ein DNA-bindendes Protein auf seine Erkennungssequenz in der DNA trifft, zeigen die Berechnungen Dahires und seiner Kollegen. Nun werden rasch viele Bindungen zwischen beiden Partnern geknüpft, die den osmotischen Druck leicht überwinden und das Protein förmlich auf der DNA aufsetzen lassen.

Forschung: Vincent Dahire, Marie Jardat und Jean-Marc Victor, Laboratoire de Physicochimie des Electrolytes, Colloïdes et Sciences Analytiques und Laboratoire de Physique Théorique de la Matière Condensée, CNRS und Université Pierre et Marie Curie, Paris; und andere

Veröffentlichung Physical Review Letters, Vol. 102, Artikel 228101, DOI 10.1103/PhysRevLett.102.228101; Preprint arXiv:0902.2708

WWW:
Laboratoire PECSA, Université Pierre et Marie Curie
Protein-DNA-Wechselwirkungen
DNA binding proteins
Osmose

Lesen Sie dazu im Scienceticker:
Störrische DNA ganz weich
Erstes Osmosekraftwerk wird gebaut
DNA tritt aufs Bremspedal

Möchten Sie den Beitrag bewerten?