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Wohlfühl-Waben für Enzyme

30. November 2006 |

Auf verblüffend einfache Weise kann man Proteinen den Eindruck vermitteln, sie befänden sich in ihrer gewohnten Umgebung. Das haben amerikanische Forscher entdeckt. Nachdem sie Enzyme in winzige Waben gesperrt hatten, arbeiteten diese besser als in einer gewöhnlichen Reagenzienlösung.

EM-Aufnahme von Waben und Enzymen: schaumig strukturierte Masse, in den Poren kleine schwarze Punkte

Mit Nanopartikeln aus Gold markiert, werden die Enzyme in ihren Waben als kleine schwarze Punkte sichtbar. EM-Aufnahme: Pacific Northwest National Laboratory

Viele Enzyme funktionierten in biologischen Zellen besser als im Reagenzglas, erklärt Eric Ackerman vom Pacific Northwest National Laboratory im US-Bundesstaat Washington. Eine mögliche Erklärung für diesen Effekt sei, dass die Konzentration anderer Biomoleküle in einer solchen Umgebung um ein Tausendfaches höher sei als in Lösung. “Dieses Gedränge könnte die Enzyme stabilisieren und ihre Aktivität erhalten.” Und nicht zuletzt könnte die Enge in den Waben verhindern, dass sich die Enzymmoleküle entfalten und dadurch inaktiv werden.

Ackerman und Kollegen stellten ihre Waben her, indem sie Kieselsäure regelrecht aufschäumten und erstarren ließen. Das Resultat war ein von 30 Nanometer (Millionstel Millimeter) weiten Poren durchsetztes, schwammartiges Material. Die Forscher spickten das Innere der Poren mit positiv bzw. negativ geladenen Amino- und Carboxylgruppen als Anlagerungsstellen für Proteine. Gaben sie nun Enzymlösungen hinzu, fanden die einige Nanometer großen Moleküle den Weg in die Poren, ohne ihre Struktur dauerhaft zu verändern.

Derart eingesperrt, zeigten die Enzyme Glukoseoxidase, Glukoseisomerase und Organophosphathydrolase eine bis zu 100 Prozent höhere Aktivität als in Lösung, berichten die Forscher. Ihrer Ansicht nach könnte die Wabentechnik helfen, zahlreiche enzymatische Prozesse in Forschung und Industrie zu verbessern - etwa bei der Lebensmittelverarbeitung oder der Entwicklung von Biosensoren.

Forschung: Chenghong Lei und Eric J. Ackerman, Pacific Northwest National Laboratory, Richland, Washington; und andere

Veröffentlichung Nanotechnology, Vol. 17(22), pp 5531-8, DOI 10.1088/0957-4484/17/22/001

WWW:
Systems Biology, Pacific Northwest National Laboratory
Katalysatoren und Enzyme

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